ফসফোরিলেশন ঘটতে পারে সেরিন, থ্রোনাইন এবং টাইরোসিন সাইড চেইন (প্রায়শই 'অবশিষ্ট' বলা হয়) ফসফোস্টার বন্ড গঠনের মাধ্যমে, হিস্টিডিন, লাইসিন এবং আরজিনিনে ফসফোরামিডেট ফসফোরামিডেট এ ফসফোরামিডেটের মাধ্যমে বা ডায়ামিডোফসফেট) হল একটি ফসফেট যেটির দুটি OH গ্রুপ রয়েছে যা NR2 গ্রুপ দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয় যাতে সাধারণ সূত্র O=P(OH)(NH 2)2 তিনটি OH গ্রুপের প্রতিস্থাপন ফসফরিক ট্রায়ামাইড দেয় (O=P(NR2))3), যা সাধারণত ফসফোরামাইড হিসাবে পরিচিত। https://en.wikipedia.org › উইকি › Phosphoramidate
ফসফরামিডেট - উইকিপিডিয়া
বন্ড, এবং মিশ্র অ্যানহাইড্রাইড সংযোগের মাধ্যমে অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড এবং গ্লুটামিক অ্যাসিডের উপর৷
কোন অ্যামিনো অ্যাসিড ফসফরিলেটেড হতে পারে এবং কেন?
ফসফোরিলেশন সাধারণত নির্দিষ্ট সেরিন এবং থ্রোনাইন অ্যামিনো প্রোটিনের অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশে পাওয়া যায়, তবে এটি টাইরোসিন এবং অন্যান্য অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশেও (হিস্টিডিন, অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড, গ্লুটামিক অ্যাসিড) দেখা যায়।) পাশাপাশি।
কোন ৩টি অ্যামিনো অ্যাসিড ফসফরিলেটেড?
সবচেয়ে বেশি ফসফরিলেটেড অ্যামিনো অ্যাসিড হল সেরিন, থ্রোনাইন, ইউক্যারিওটে টাইরোসিন এবং প্রোক্যারিওটস এবং উদ্ভিদে হিস্টিডিন (যদিও এটি এখন মানুষের মধ্যে সাধারণ বলে পরিচিত)। এই ফসফোরিলেশনগুলি সিগন্যালিং পাথওয়ে এবং বিপাকের ক্ষেত্রে গুরুত্বপূর্ণ এবং ভাল চরিত্রগত ভূমিকা পালন করে৷
ইউক্যারিওটে কী কী অবশিষ্টাংশ ফসফরিলেটেড হতে পারে?
ইউক্যারিওটিক কোষে ফসফোরিলেশন আরও বেশি গুরুত্বপূর্ণ এবং আরও বিস্তৃত বলে মনে হয়, তবে হিস্টিডিন ফসফোরিলেশন অন্তত কিছু ইউক্যারিওটে ঘটে, বেশিরভাগ ইউক্যারিওটিক প্রোটিন ফসফোরিলেশন সেরিন, থ্রোনিন এবং টাইরোসিন অবশিষ্টাংশে ঘটে।(ম্যানিং এট আল।, 2002a)।
নিম্নলিখিত অবশিষ্টাংশগুলির মধ্যে কোনটি প্রোটিনে ফসফরিলেটেড হতে পারে?
প্রোটিনগুলি সেরিন, থ্রোনাইন বা টাইরোসিনের অবশিষ্টাংশ এ ফসফরিলেটেড হতে পারে। বেশিরভাগ ফসফোরিলেশন সেরিন এবং থ্রোনিনে ঘটে (চ. 25 দেখুন), টাইরোসিনে 1% এর কম।